Hinou Hiroshi

Faculty of Advanced Life Science Advanced Transdisciplinary Science Drug Discovery ResearchProfessor
Last Updated :2025/12/04

■Researcher basic information

Degree

  • PhD, Saitama University

Researchmap personal page

Researcher ID

  • A-4395-2012

Research Keyword

  • organic chemistry
  • 生物有機化学
  • mass spectrometry
  • 糖鎖工学
  • Analytical Chemistry
  • 創薬化学
  • Infectious Diseases
  • Interface chemistry
  • environmentally-controlled chemistry
  • MALDI
  • Matrix
  • Glycotyping
  • Carbohydrate
  • Glycan
  • polysaccharide
  • oligosaccharide
  • glycopeptide
  • Microarray
  • antigen
  • cyclic compounds

Research Field

  • Life sciences, Bioorganic chemistry
  • Nanotechnology/Materials, Synthetic organic chemistry
  • Nanotechnology/Materials, Analytical chemistry
  • Nanotechnology/Materials, Chemical biology
  • Life sciences, Pharmaceuticals - chemistry and drug development
  • Life sciences, Bacteriology
  • Nanotechnology/Materials, Biochemistry
  • Manufacturing technology (mechanical, electrical/electronic, chemical engineering), Applied biofunctional and bioprocess engineering
  • Nanotechnology/Materials, Nanobioscience
  • Nanotechnology/Materials, Green/sustainable/environmental chemistry
  • Environmental science/Agricultural science, Environmental effects of chemicals

Educational Organization

■Career

Career

  • Apr. 2025 - Present
    Head, Biological Science (Macromolecular Functions), School of Science, Hokkaido University
  • Jan. 2019 - Present
    Hokkaido University, Faculty of Advanced Life Science, Professor
  • Apr. 2019 - Mar. 2025
    北海道大学 先端生命科学研究院 次世代物質生命科学研究センター副センタ―長
  • Apr. 2013 - Dec. 2018
    Hokkaido University, Faculty of Advanced Life Science, Associate Professor
  • Oct. 2007 - Mar. 2013
    Hokkaido University, Faculty of Advanced Life Science, Assistant Professor
  • Feb. 2010 - Sep. 2010
    Institute for Research in Biomedicine (IRB barcelona), Visiting researcher
  • 2006 - 2009
    産業技術総合研究所創薬シーズ探索研究ラボ 大学等非常勤研究員
  • 2005 - 2007
    北海道大学理学研究科 助手
  • 2005 - 2006
    産業技術総合研究所糖鎖工学研究センター 大学等非常勤研究員
  • 2003 - 2005
    産業技術総合研究所糖鎖工学研究センター糖鎖自動合成チーム 研究員
  • 2002 - 2003
    理化学研究所細胞制御化学研究室 共同研究員
  • 2002 - 2003
    Nihon University, School of Pharmacy
  • 2000 - 2002
    東京理科大学理学部化学科 非常勤講師
  • 2000 - 2002
    理化学研究所細胞制御化学研究室 協力研究員
  • 1999 - 2000
    理化学研究所有機合成化学研究室 Junior Research Associate

Educational Background

  • Apr. 1997 - Mar. 2000, Saitama University, Graduate School of Science and Engineering, Division of Biological and Environmental Sciences, Japan
  • Apr. 1995 - Mar. 1997, Saitama University, Graduate School of Science and Engineering, Division of Applied Chemistry, Japan
  • 1995, Saitama University, Faculty of Engineering, 応用化学・環境化学工学科, Japan

Committee Memberships

  • Apr. 2021 - Present
    日本質量分析学会, 日本質量分析学会北海道談話会・研究会 世話人, Society
  • Apr. 2021 - Present
    高分子学会, 代議員, Society
  • Apr. 2020 - Present
    日本化学会, 北海道支部幹事, Society
  • Jul. 2019 - Present
    日本糖質学会, 評議員
  • 2014 - 2023
    GFRG, GFRGシンポジウム運営委員, Society
  • Sep. 2022 - Sep. 2022
    高分子学会, 高分子学会高分子討論会実行委員, Society
  • Sep. 2018 - Sep. 2018
    高分子学会, 高分子討論会会場責任者, Society
  • 2012 - 2014
    高分子学会, 「高分子」編集委員会、若手連携委員, Society
  • Aug. 2012
    高分子学会, 高分子若手会・サマーユニバーシティ運営委員, Society
  • Aug. 2011
    高分子学会, 高分子若手会・サマーユニバーシティ運営委員, Society
  • Jul. 2007 - Jul. 2007
    高分子学会, 第53回 高分子夏季大学実行委員, Society
  • Feb. 2007
    高分子学会, 第41回北海道支部研究発表会実行委員, Society
  • 2007
    高分子学会, 第42回北海道支部研究発表会実行委員, Society
  • Sep. 2006 - Sep. 2006
    繊維学会, 第37回繊維学会夏季セミナー実行委員, Society

■Research activity information

Awards

  • Mar. 2023, John Wiley & Sons, Inc., Top Downloaded Article
    Top Downloaded Article
    Shogo Urakami;Hiroshi HINOU, 40247315
  • Mar. 2022, Analysis & Sensing., Most accessed 03/2022               
  • 2011, Best Poster Award               
  • 2011, Very Important Paper (VIP)               
  • 2007, 高分子研究奨励賞               
    Japan
  • 2007, Poster Presentation Award               

Papers

Other Activities and Achievements

Books and other publications

Lectures, oral presentations, etc.

Courses

  • Bio-Organic Chemistry               
    Hokkaido University
    Oct. 2024 - Present
  • Transdisciplinary Life Science/Soft Matter Science               
    Hokkaido University
    Apr. 2023 - Present
  • The World of Science and Technology Frontier in Life Science               
    Hokkaido University
    Oct. 2020 - Present
  • 科学・技術の世界(はじめての生命科学II-研究の最前線-)               
    北海道大学
    Feb. 2020
  • 実験生物科学               
    北海道大学
  • 有機化学実験               
    東京理科大学
  • 化学実験               
    日本大学
  • 糖鎖生物学               
    北海道大学
  • 生体高分子学基礎実験               
    北海道大学
  • 生体高分子学実験               
    北海道大学
  • 有機化学演習               
    北海道大学
  • 応用生物有機化学               
    北海道大学
  • 生物系のための有機化学               
    北海道大学
  • 基礎有機化学               
    北海道大学
  • 環境と人間(生命科学の最前線)               
    北海道大学
  • 科学・技術の世界(はじめての生命科学から「医」への展開)               
    北海道大学

Affiliated academic society

  • Apr. 2021 - Present
    The Mass Spectrometry Society of Japan               
  • THE SOCIETY OF POLYMER SCIENCE, JAPAN               
  • THE PHARMACEUTICAL SOCIETY OF JAPAN               
  • THE JAPANESE SOCIETY OF CARBOHYDRATE RESEARCH               
  • THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN               
  • GFRG Project               

Research Themes

  • Frontier Molecular Life Science Network Driven by Glycotyping
    JSPS Core-to-Core Program Asia-Africa Type
    Apr. 2024 - Mar. 2027
    JSPS, Principal investigator, JPJSCCB20240004
  • Development of MALDI glycotyping technology
    Grants-in-Aid for Scientific Research
    01 Apr. 2022 - 31 Mar. 2026
    比能 洋, 小林 純子
    本年度は糖鎖選択的イオン化技術の基盤強化を図るとともに、測定対象分子の拡張のための基盤構築と実証研究を実施した。また、昨年度までに構築した微生物O抗原の迅速分析技術の検体数拡大を図ると共に、糖鎖選択敵的イオン化技術を活用したMALDIイメージングのための基盤構築を行った。まず、糖鎖選択的イオン化技術の理論実証のため、1991年に世界初の糖鎖MALDI-MS解析用マトリックスとして報告された3-Amino-4-hydroxybenzoic Acid (AHBA)に着目した直接糖鎖解析技術を開発した。代表者は2,5-dihydroxybenzoic acid (DHB)とアニリン誘導体混合物を基盤とした糖鎖選択的イオン化技術を開発したが、AHBAはDHBとアニリンの構造を併せ持つ分子である。しかし、AHBAはDHBと比較すると糖鎖のイオン化効率が低いためMALDIマトリックスとしての利用されなくたった。我々はAHBAが代表者の研究コンセプト基盤となったペプチド等より糖鎖選択性の高いイオン化能を有していることを見出し、アルカリ金属添加により、その特性を先鋭化した。さらに、レーザー照射に伴うイオン生成量が低いことを活用し、強レーザー照射によるインソース分解を組み合わせた糖タンパク質糖鎖直接解析に最適であることを見出し、無処理生物ムチンからのO-結合型(ムチン型)糖鎖構造パターンの直接解析に世界で初めて成功した。また、MALDIグリコタイピング対象拡大のため、従来の糖鎖捕捉技術glycoblottingと弱イオン交換技術を高度に融合した硫酸化およびリン酸化糖鎖の迅速識別分析技術の構築に成功した。さらに、水鳥卵白糖鎖のリン酸化と硫酸化に着目した大規模グライコミクス研究を行い、糖鎖の硫酸化とリン酸化が水鳥を自然宿主とするインフルエンザウイルスの水鳥種間罹患率と相関することを見出した。
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), Hokkaido University, 23K23458
  • Development of MALDI glycotyping technology targeting a wide range of biological samples.
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
    01 Apr. 2022 - 31 Mar. 2026
    比能 洋, 小林 純子
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), Hokkaido University, 22H02191
  • 黄体の機能制御に重要な糖鎖の探索~alpha2,6シアル酸修飾に注目して
    科学研究費助成事業 基盤研究(C)
    Apr. 2021 - Mar. 2024
    小林 純子, 工藤 正尊, 比能 洋
    黄体は妊娠の成立と維持に必須なプロゲステロンを産生する内分泌組織で、排卵後の卵胞壁細胞より形成される。妊娠が成立しない場合、ヒトでは、黄体は1週間ほど機能したのち、自発的に退行する。一方、妊娠が成立すると、胎盤より産生されるヒト絨毛性ゴナドトロピン(hCG)の作用により、黄体は退行を免れ妊娠黄体となって妊娠初期の数か月間機能を維持する。マウスやウシなどの動物では、子宮由来の因子が黄体の退行を誘導するが、ヒトでは子宮由来の因子は卵巣周期に影響を与えない。ヒトでは、黄体内で産生される因子が自発的に黄体の退行を制御すると考えられるがそのメカニズムは不明な点が多く残されている。
    我々は、ヒト黄体では、beta-galactosideを認識するガレクチンのうち、galectin-1が機能黄体に、galectin-3が退行黄体に発現しており、ガレクチンと糖鎖との相互作用が機能制御に重要な役割を果たすことを報告してきた。ガレクチンと糖鎖との結合を阻害するalpha2,6シアル酸修飾は退行黄体で増加することから、ヒト黄体の機能制御に重要な役割を果たすと考えられるが、alpha2,6シアル酸修飾された糖鎖をもつタンパク質やその機能の詳細は明らかでない。
    本研究では、ヒト黄体細胞において、退行時にalpha2,6シアル酸修飾をうける糖タンパク質を同定し、その機能を明らかにするとともに、質量分析イメージング装置を用いた切片上で糖鎖を検出できる技術の確立を目指し、黄体の機能制御に重要な糖鎖を探索することを目的とする。
    日本学術振興会, 基盤研究(C), 北海道大学, 21K06727
  • Antibodies targeting dynamic epitopes generated by posttranslational protein glycosylation
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
    01 Apr. 2019 - 31 Mar. 2023
    西村 紳一郎, 田中 良和, 比能 洋, 尾瀬 農之
    申請者らの独創的なアイデアおよび開発戦略によって作製されたED抗体(epitope-defined antibody)を用いて、がん領域におけるアンメットメディカルニーズに応え得る新たながん治療薬の開発を目的として本研究課題を設定した。2019年度(初年度)は多くのがん細胞表面に高発現してがんの増殖や転移を促進することが広く知られるMUC1の細胞外ドメインに生成する多様な動的エピトープを標的とするED抗体である抗MUC1モノクローナル抗体(SN-101, SN-121, およびSN-131)に関して以下の各項目に進展があった。(1)SN-101の作製、特性、構造および機能に関する基礎的研究の成果について論文を発表した(H. Wakui, et al., A straightforward approach to antibodies recognizing cancer specific glycopeptidic neoepitopes, Chemical Science, 2020, in press)。本論文は水溶液中でユニークなコンフォメーションを示す糖ペプチドエピトープの糖鎖とペプチド領域を同時に認識して結合する抗MUC1抗体として構造が示された世界初の事例であり、ED-抗体の概念と基本的な製法を記載した最初の論文としての意義が大きい。また、(2)SN-121およびSN-131についても同様の構造機能解析が進んでおり、SN-131の結晶構造解析を完了した。これらの抗体の高付加価値化を目指してエピトープ認識領域での変異導入による機能改変の試みが開始されている。さらに、(3)SN-131に新たな機能(がん細胞障害活性)を付与するため遺伝子工学的手法により新たな二重特異性抗体の作製を行い、MUC1発現がん細胞を標的として特異的な細胞障害活性を示す新規SN-131キメラ抗体の開発に成功した。以上のように本年度はED-抗体開発戦略の有効性とdynamic epitope理論に基づく新しい抗体デザインに関する基本原理である「抗原構造形成における新たな分子機構」の普遍性を証明する様々な研究が極めて順調に進行している。
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (A), Hokkaido University, 19H00918
  • Analysis of immunological properties of mannose-based molecules and its action mechanisms.
    Grants-in-Aid for Scientific Research
    01 Apr. 2019 - 31 Mar. 2022
    Toda Masako
    The aim of this study was to identify immunological function of mannose-based molecules and its action mechanisms. Among α-mannooligosaccharides, long chain molecules such as α-Man-(1→6)-Man4 inhibited lipopolysaccharide (LPS)-stimulated activation of bone marrow derived murine dendritic cells (BMDC). In contrast, among β-mannooligosaccharides, β-Man-(1→4)-Man activated BMDC via engagement of toll-like receptor 4. We also found that α-mannan from yeast promotes anti-inflammatory responses (e.g., IL-10 production) in BMDC when it was stimulated with LPS. Metabolome analysis showed that α-mannan altered levels of many metabolites in BMDC, e.g., an increased level of lactic acid, the final product of glycolysis, and a reduced level of succinic acid, an inflammatory metabolite of TCA cycle. The results suggest that α-mannan induces reprogram of cellular metabolism and thereby promotes anti-inflammatory response in BMDC.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), Tohoku University, 19H02902
  • Correlation analysis of antigen glycosylation with immune response to infectious diseases
    A-STEP
    Apr. 2021 - Mar. 2022
    Hiroshi Hinou
    JST, Hokkaido Univ.
  • Innovation of manufacturing and processing technology of chitosan oligosaccharides by mass control
    A-STEP
    Nov. 2020 - Mar. 2022
    Hiroshi Hinou
    JST, Principal investigator
  • Multidimensional investigation of Glycopeptide-lectin interaction
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
    01 Apr. 2017 - 31 Mar. 2020
    Hinou Hiroshi
    Regarding the interaction between glycopeptides and lectins, mucin-type glycopeptides and O-mannose-type glycopeptides were used as models for interaction analysis by microarray and conformational analysis by NMR. In mucin-type glycopeptides, hydrogen bonds and hydrophobic interactions between glycans and peptides are strongly involved in conformations of both sugar chains and peptides. Both of the glycan and peptide moiety is markedly restricted near the binding sites of the glycan on the peptides. It was found that the binding property of lectin changes with the conformational change. On the other hand, it was confirmed that the O-mannose type glycopeptide does not cause conformational restriction of glycan, but that the conformational restriction of peptides occurs with the addition of a specific sugar residue. Corresponding to this peptide conformational change, the NMR signal and lectin binding pattern also altered.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (C), Hokkaido University, 17K05920
  • Exploration of Novel Markers on Cancer and Development of a Technology for the Diagnosis Utilized by Comprehensive Glycomics
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (S)
    31 May 2013 - 31 Mar. 2018
    Nishimura Shin-Ichiro
    To establish the first disease-related glycome database, we have challenged the large-scale glycomics using more than 3500 patient’s sera provided from clinical teams. An innovative “automated glycan analytical system” facilitated rapid and large-scale serum glycomics and quantitative glycan profiling toward new biomarker discovery. For example, we succeeded in the discovery of novel N-glycan biomarkers as a significant recurrence factor based on whole serum glycan profiling of 369 patients of hepatocellular carcinoma(HCC)(Hepatology 2013 57, 2314-2325; Hepatology 2014 59, 355-356), N-glycans as promising prognostic biomarkers in renal cell carcinoma(The Prostate 2014 74, 1521-1529), and N-glycans associated significantly with metastatic castration-resistant status in prostate cancer(J. Urology 2014 191, 805-813). These results allowed the construction of the first database of the disease-related glycome feasible for the development of new diagnostic and therapeutic technologies.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (S), Hokkaido University, 25220206
  • 2糖資源を活用した2糖アミノ酸調製法
    A-STEP機能検証フェーズ(旧・地域産学バリュープログラム)(A-STEP機能検証フェーズ)
    Jun. 2015 - Mar. 2016
    比能洋
    科学技術振興機構(JST), 北海道大学, Principal investigator
  • Control of membrane fouling based on structures of polysaccharides revealed by application of glyco-blotting
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
    01 Apr. 2012 - 31 Mar. 2015
    KIMURA Katsuki, HINOU Hiroshi, AIZAWA Tomoyasu
    Enrichment of polysaccharides by glyco-blotting, in which polysaccharides are specifically purified via interactions between the aldehydes in the polysaccharides and aminooxy groups on glycoblotting beads, enabled MALDI-TOF/MS analysis at a high resolution. Structures of polysaccharides extracted from fouled membranes used in a pilot-scale MBR and those in the supernatant of the mixed liquor suspension in the MBR were investigated. It was demonstrated that the overlap between polysaccharides found in the supernatants and those extracted from the fouled membrane was limited, implying that polysaccharides that dominate in supernatants may not be important in membrane fouling in MBRs. Analysis using a bacterial carbohydrate database suggested that capsular polysaccharides (CPS) and/or lipo-polysaccharides (LPS) play an important role in the evolution of membrane fouling in MBRs.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), Hokkaido University, 24360212
  • Study for rapid synthesis and mechanism elucidation of cyclic antifreeze glycopeptide
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
    01 Apr. 2011 - 31 Mar. 2014
    HINOU HIROSHI
    Cyclic anti-freeze glydopeptide (AFGP) found by our group has different conformation from linear AFGP found from polar fish. To elucidate the structural feature of the cyclic AFGP, we developed novel cyclization method for peptide and glycopeptide by use of hydrogen-bonding property of fluorinated alcohols. Pure cyclic AFGP was obtained by the new method in high yield from solution of corresponding corresponding linear precursor. Interestingly, common cyclization method using DPPA induce C-terminal epimerization. NMR and X-ray crystallographic experiments for cyclic AFGP and corresponding cyclic peptide skeleton revealed anti-parallel beta-sheet structure of the both compound, and glycan modification induce a replacement of amino acid position in the structure.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), Hokkaido University, Principal investigator, Competitive research funding, 23350074
  • Development of novel compound of function selective labeling reagent for proteins and its systematic use
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (A)
    2007 - 2009
    HINOU Hiroshi
    I have tried to develop a novel method of inhibitor design of such enzymes exemplified to a neuraminidase Vibrio cholerae neuraminidase (VCNA) of which crystal structure was reported in 1994 and most potent inhibitor was reported in 1971. As a result, a potent inhibitor for Vibrio cholerae neuramnidase was developed using mechanism-based labeling information of key amino acid residues, design of a skeleton of focused library based on labeling information, screening of the focused library, and elimination of promiscuous inhibitor by detergent-based assay to afford potent (Ki=73nM) and selective inhibitor among viral, bacterial, and mammal neuraminidases.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Young Scientists (A), Hokkaido University, Principal investigator, Competitive research funding, 19685015
  • 環状化合物の合成、制御、利用
    2008
    Competitive research funding
  • Function search of glycoconjugates by selective laser desorption ionization mass spectronmeter using metal nanoparticle
    Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
    2005 - 2007
    NISIMURA Shin-ichitro, NAGAHORI Noriko, HINOU Hiroshi
    this research was performed to understand the functions of glycoconjugates at the molecular level, that is to say, to develop a new methodology for hunting and identifying the partner molecules with target carbohydrates by using the gold colloidal nanoparticle and the mass spectrometer.

    in this study, the modification of nanoparticles was performed using specific affinity with a metallic surface and thiol group. Strong interaction of carbohydrate-displaying nanoparticle with a partner molecule is expected, because several hundred of carbohydrate molecules are displayed onto a surface of nanoparticle (carbohydrate cluster effect). In addition, the system that could display any carbohydrates was built by using chemoselective reaction with aminooxy1 group and a reducing end of carbohydrate. A library of carbohydrate presentation nano particle was made using this system. In addition, the surfaces of the nanoparticles were modified with suicide substrate type carbohydrate derivatives that could anchor the target proteins with covalent bonds. The presentation of carbohydrates on the nanoparticles was evaluated by MALDI-TOF MS using that the laser cleaved metal-thiol bond. In order to reduce the non-specific adhesion of proteins, a thiol compound with zwitterionic head group was designed and synthesized. All carbohydrate-displaying metal nanoparticles prepared in this study showed high water solubility and stability.

    The highly water-soluble nanoparticles could be directly subjected to a various biochemical assays and MALDI-TOF MS measurement after the capture of partner molecules. Incubate nanoparticle and sample solution containing partner molecules, and wash the particle with buffer, then the particle was just applied to SDS-PAGE. The protein identification was possible according to the ordinary method of proteomics. In this way, a high sensitivity by reduced sample loss and a promotion of efficiency by simplification of activity process were achieved, compared with traditional approaches such as the affinity chromatography which needed elution by a competing carbohydrate.
    Japan Society for the Promotion of Science, Grant-in-Aid for Scientific Research (A), Hokkaido University, 17205015
  • 糖鎖・糖ペプチド自動合成システムを活用した創薬シーズの探索研究               
    2006
    Competitive research funding
  • 酵素阻害剤の開発               
    2000
    Competitive research funding
  • 天然有機資源の有効活用               
    1994
    Competitive research funding

Industrial Property Rights

  • 未修飾シアリル化複合糖質および糖ペプチドのリフレクトロンモードMALDI-TOFおよびTOF/TOF質量分析のためのアニリン誘導体またはアミノオキシ基含有芳香族誘導体/DHB/アルカリ金属マトリックス組成物               
    Patent right, 比能 洋
    特願PCT/JP2020/002624, Jan. 2020
  • Novel matrix for MALDI-TOFMS of unmodified sialylated compounds               
    Patent right, Hiroshi Hinou, Hokkaido University
    特願2019-011457, 25 Jan. 2019
  • 糖化合物固定化半導体センシングデバイス及び生物学的物質の検出方法
    Patent right, 逢坂 哲彌, 秀島 翔, 黒岩 繁樹, 西村 紳一郎, 比能 洋, 逢坂 哲彌
    特願2012-191701, 31 Aug. 2012
    特開2013-152211, 08 Aug. 2013
    特許第6019944号
    14 Oct. 2016
    201603006914839016
  • 抗MUC1抗体
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 沼田 義人, 小野田 順二, 内藤 正一, 大藪 巨樹, 塩野義製薬株式会社, 国立大学法人北海道大学
    特願2010-535828, 28 Oct. 2009
    特許第5773352号
    10 Jul. 2015
    201503005608873550
  • 糖化合物固定化半導体センシングデバイス及び生物学的物質の検出方法
    Patent right, 逢坂 哲彌, 秀島 翔, 黒岩 繁樹, 西村 紳一郎, 比能 洋, 学校法人早稲田大学
    特願2012-191701, 31 Aug. 2012
    特開2013-152211, 08 Aug. 2013
    201303031273044877
  • O−結合型糖アミノ酸
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 西口 進, 浜本 智樹, 独立行政法人産業技術総合研究所, 国立大学法人北海道大学
    特願2005-264181, 12 Sep. 2005
    特開2006-111618, 27 Apr. 2006
    特許第4942014号
    09 Mar. 2012
    201303039837534498
  • 抗MUC1抗体
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 沼田 義人, 小野田 順二, 内藤 正一, 大藪 巨樹, 塩野義製薬株式会社, 国立大学法人北海道大学
    JP2009068531, 28 Oct. 2009
    WO2010-050528, 06 May 2010
    201203074594144478
  • O−マンノース型糖鎖結合アミノ酸及びそれを用いた糖ペプチドの製造方法
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 国立大学法人 北海道大学
    特願2008-059657, 10 Mar. 2008
    特開2009-215207, 24 Sep. 2009
    200903095867572860
  • シアリダーゼ阻害剤
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 国立大学法人北海道大学, 塩野義製薬株式会社
    JP2008060639, 11 Jun. 2008
    WO2009-004899, 08 Jan. 2009
    201003067533838050
  • シアリダーゼ阻害剤
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 国立大学法人 北海道大学
    特願2007-133705, 21 May 2007
    特開2008-285448, 27 Nov. 2008
    200903075477968851
  • 銀被覆粒子およびその用途
    Patent right, 岩田 一道, 比能 洋, 西村 紳一郎, 独立行政法人産業技術総合研究所
    JP2006310186, 23 May 2006
    WO2006-126504, 30 Nov. 2006
    200903067315142698
  • ノイラミニダーゼ阻害剤
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 近藤 裕郷, 藤原 一彦, 独立行政法人産業技術総合研究所, 国立大学法人 北海道大学, 塩野義製薬株式会社, 住友ベークライト株式会社
    JP2005023162, 16 Dec. 2005
    WO2006-064914, 22 Jun. 2006
    200903022388768940
  • O−結合型糖アミノ酸
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 西口 進, 浜本 智樹, 独立行政法人産業技術総合研究所, 国立大学法人 北海道大学, 東洋紡績株式会社, ヤマサ醤油株式会社
    特願2005-264181, 12 Sep. 2005
    特開2006-111618, 27 Apr. 2006
    200903084311417074
  • ムチン型ペプチドの合成法とMUC1関連糖ペプチド
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 麓 昌高, 独立行政法人産業技術総合研究所, 塩野義製薬株式会社
    JP2005016975, 14 Sep. 2005
    WO2006-030840, 23 Mar. 2006
    200903006544391902
  • O−アセチル化糖アミノ酸
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 独立行政法人産業技術総合研究所
    特願2004-250954, 30 Aug. 2004
    特開2006-063055, 09 Mar. 2006
    200903025121684320
  • 糖ペプチドの製造方法
    Patent right, 西村 紳一郎, 比能 洋, 松下 隆彦, 独立行政法人産業技術総合研究所
    特願2004-213351, 21 Jul. 2004
    特開2006-028141, 02 Feb. 2006
    200903000287255557