研究者基本情報

• 博士（理学）, 北海道大学

• https://researchmap.jp/kabe_pump

• https://orcid.org/0000-0003-2681-5921
• https://jglobal.jst.go.jp/detail?JGLOBAL_ID=201201078597497949
• https://wwwchem.sci.hokudai.ac.jp/~molbio/
• https://wwwchem.sci.hokudai.ac.jp/~molbio/home-en/

• 60596188

• https://orcid.org/0000-0003-2681-5921

• 201201078597497949

• カチオンポンプ
• アポトーシス
• X線結晶構造解析
• 能動輸送体
• フリッパーゼ
• P型ATPase
• プロトンポンプ
• 胃
• クライオ電子顕微鏡
• 膜タンパク質

• ライフサイエンス, 構造生物化学
• ライフサイエンス, 機能生物化学

• 学士課程, 理学部
• 修士課程, 総合化学院
• 博士課程, 総合化学院

研究活動情報

• 2013年09月11日, 日本生化学会, 日本生化学会奨励賞
  日本国
• 2011年12月, 生体エネルギー研究会, 若手奨励賞
  日本国
• 2011年10月, ASBMB, JBC Herbert Tabor Award
  アメリカ合衆国
• 2008年08月09日, P-ATPase conference, Margrethe Moller Award
  デンマーク王国
• 2004年08月, FASEB, FASEB SRC Young Scientist Award
  アメリカ合衆国

• Design, synthesis, and structural analysis of an inhibitor of the gastric proton pump with a diaza-tricyclic skeleton
  Nariyoshi Umekubo; Airi Hashizume; Haruki Saito; Satoru Kato; Chisato Kanai; Chai C. Gopalasingam; Christoph Gerle; Hideki Shigematsu; Atsushi Yoshimori; Kazuhiro Abe; Satoshi Yokoshima
  Organic & Biomolecular Chemistry, 2026年
  研究論文（学術雑誌）
• Cryo-EM Structure of the ATP11C Q79E Mutant Reveals the Structural Basis for Altered Phospholipid Recognition
  Qian Y, Gopalasingam C.C, Gerle C, Shigematsu H, Abe K, Oshima A.
  Journal of Biological Chemistry, 110935, 110935, Elsevier BV, 2025年11月, ［査読有り］, ［責任著者］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• A unique gating mechanism revealed by the cryo-EM structure of monomeric ATP9A flippase
  Kazuhiro Abe; Parthiban Marimuthu; Yuheng Qian; Chai C. Gopalasingam; Christoph Gerle; Hideki Shigematsu; Kotaro Tanaka; Himanshu Khandelia
  Journal of Biological Chemistry, 301, 10, 110631, 110631, Elsevier BV, 2025年10月
  研究論文（学術雑誌）
• Molecular Structure of the Na+,K+-ATPase α4β1 Isoform in Its Ouabain-Bound Conformation
  Kazuhiro Abe; Jeff McDermott; Hridya Valia Madapally; Parthiban Marimuthu; Chai C. Gopalasingam; Christoph Gerle; Hideki Shigematsu; Himanshu Khandelia; Gustavo Blanco
  International Journal of Molecular Sciences, 2024年11月19日, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）
• Corrigendum to "Human F-ATP synthase as a drug target" [Pharmacol. Res. 209 (2024) 107423].
  Christoph Gerle; Chimari Jiko; Atsuki Nakano; Ken Yokoyama; Chai C Gopalasingam; Hideki Shigematsu; Kazuhiro Abe
  Pharmacological research, 209, 107467, 107467, 2024年11月, ［査読有り］, ［国際誌］
  英語
• Human F-ATP synthase as a drug target
  Christoph Gerle; Chimari Jiko; Atsuki Nakano; Ken Yokoyama; Chai C. Gopalasingam; Hideki Shigematsu; Kazuhiro Abe
  Pharmacological Research, 209, 107423, 107423, Elsevier BV, 2024年11月, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）
• Specific protonation of acidic residues confers K+ selectivity to the gastric proton pump
  Hridya Valia Madapally; Kazuhiro Abe; Vikas Dubey; Himanshu Khandelia
  Journal of Biological Chemistry, 300, 1, 105542, 105542, Elsevier BV, 2024年01月, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• A Na pump with reduced stoichiometry is up-regulated by brine shrimp in extreme salinities.
  Pablo Artigas; Dylan J Meyer; Victoria C Young; Kerri Spontarelli; Jessica Eastman; Evan Strandquist; Huan Rui; Benoît Roux; Matthew A Birk; Hanayo Nakanishi; Kazuhiro Abe; Craig Gatto
  Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 120, 52, e2313999120, 2023年12月26日, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, Brine shrimp (Artemia) are the only animals to thrive at sodium concentrations above 4 M. Salt excretion is powered by the Na+,K+-ATPase (NKA), a heterodimeric (αβ) pump that usually exports 3Na+ in exchange for 2 K+ per hydrolyzed ATP. Artemia express several NKA catalytic α-subunit subtypes. High-salinity adaptation increases abundance of α2KK, an isoform that contains two lysines (Lys308 and Lys758 in transmembrane segments TM4 and TM5, respectively) at positions where canonical NKAs have asparagines (Xenopus α1's Asn333 and Asn785). Using de novo transcriptome assembly and qPCR, we found that Artemia express two salinity-independent canonical α subunits (α1NN and α3NN), as well as two β variants, in addition to the salinity-controlled α2KK. These β subunits permitted heterologous expression of the α2KK pump and determination of its CryoEM structure in a closed, ion-free conformation, showing Lys758 residing within the ion-binding cavity. We used electrophysiology to characterize the function of α2KK pumps and compared it to that of Xenopus α1 (and its α2KK-mimicking single- and double-lysine substitutions). The double substitution N333K/N785K confers α2KK-like characteristics to Xenopus α1, and mutant cycle analysis reveals energetic coupling between these two residues, illustrating how α2KK's Lys308 helps to maintain high affinity for external K+ when Lys758 occupies an ion-binding site. By measuring uptake under voltage clamp of the K+-congener 86Rb+, we prove that double-lysine-substituted pumps transport 2Na+ and 1 K+ per catalytic cycle. Our results show how the two lysines contribute to generate a pump with reduced stoichiometry allowing Artemia to maintain steeper Na+ gradients in hypersaline environments.
• Deep learning driven de novo drug design based on gastric proton pump structures
  Kazuhiro Abe; Mami Ozako; Miki Inukai; Yoe Matsuyuki; Shinnosuke Kitayama; Chisato Kanai; Chiaki Nagai; Chai C. Gopalasingam; Christoph Gerle; Hideki Shigematsu; Nariyoshi Umekubo; Satoshi Yokoshima; Atsushi Yoshimori
  Communications Biology, 6, 1, Springer Science and Business Media LLC, 2023年09月19日, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）, Abstract
  
  Existing drugs often suffer in their effectiveness due to detrimental side effects, low binding affinity or pharmacokinetic problems. This may be overcome by the development of distinct compounds. Here, we exploit the rich structural basis of drug-bound gastric proton pump to develop compounds with strong inhibitory potency, employing a combinatorial approach utilizing deep generative models for de novo drug design with organic synthesis and cryo-EM structural analysis. Candidate compounds that satisfy pharmacophores defined in the drug-bound proton pump structures, were designed in silico utilizing our deep generative models, a workflow termed Deep Quartet. Several candidates were synthesized and screened according to their inhibition potencies in vitro, and their binding poses were in turn identified by cryo-EM. Structures reaching up to 2.10 Å resolution allowed us to evaluate and re-design compound structures, heralding the most potent compound in this study, DQ-18 (N-methyl-4-((2-(benzyloxy)-5-chlorobenzyl)oxy)benzylamine), which shows a K_i value of 47.6 nM. Further high-resolution cryo-EM analysis at 2.08 Å resolution unambiguously determined the DQ-18 binding pose. Our integrated approach offers a framework for structure-based de novo drug development based on the desired pharmacophores within the protein structure.
• Structure and function of H+/K+ pump mutants reveal Na+/K+ pump mechanisms
  Victoria C. Young; Hanayo Nakanishi; Dylan J. Meyer; Tomohiro Nishizawa; Atsunori Oshima; Pablo Artigas; Kazuhiro Abe
  Nature Communications, 13, 1, Springer Science and Business Media LLC, 2022年09月09日, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）, Abstract
  
  Ion-transport mechanisms evolve by changing ion-selectivity, such as switching from Na⁺ to H⁺ selectivity in secondary-active transporters or P-type-ATPases. Here we study primary-active transport via P-type ATPases using functional and structural analyses to demonstrate that four simultaneous residue substitutions transform the non-gastric H⁺/K⁺ pump, a strict H⁺-dependent electroneutral P-type ATPase, into a bona fide Na⁺-dependent electrogenic Na⁺/K⁺ pump. Conversion of a H⁺-dependent primary-active transporter into a Na⁺-dependent one provides a prototype for similar studies of ion-transport proteins. Moreover, we solve the structures of the wild-type non-gastric H⁺/K⁺ pump, a suitable drug target to treat cystic fibrosis, and of its Na⁺/K⁺ pump-mimicking mutant in two major conformations, providing insight on how Na⁺ binding drives a concerted mechanism leading to Na⁺/K⁺ pump phosphorylation.
• Structural Basis for Binding of Potassium-Competitive Acid Blockers to the Gastric Proton Pump.
  Saki Tanaka; Mikio Morita; Tatsuya Yamagishi; Hridya Valia Madapally; Kenichi Hayashida; Himanshu Khandelia; Christoph Gerle; Hideki Shigematsu; Atsunori Oshima; Kazuhiro Abe
  Journal of medicinal chemistry, 65, 11, 7843, 7853, 2022年05月23日, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, As specific inhibitors of the gastric proton pump, responsible for gastric acidification, K+-competitive acid blockers (P-CABs) have recently been utilized in the clinical treatment of gastric acid-related diseases in Asia. However, as these compounds have been developed based on phenotypic screening, their detailed binding poses are unknown. We show crystal and cryo-EM structures of the gastric proton pump in complex with four different P-CABs, tegoprazan, soraprazan, PF-03716556 and revaprazan, at resolutions reaching 2.8 Å. The structures describe molecular details of their interactions and are supported by functional analyses of mutations and molecular dynamics simulations. We reveal that revaprazan has a novel binding mode in which its tetrahydroisoquinoline moiety binds deep in the cation transport conduit. The mechanism of action of these P-CABs can now be evaluated at the molecular level, which will facilitate the rational development and improvement of currently available P-CABs to provide better treatment of acid-related gastrointestinal diseases.
• Cryo-EM of the ATP11C flippase reconstituted in Nanodiscs shows a distended phospholipid bilayer inner membrane around transmembrane helix 2.
  Hanayo Nakanishi; Kenichi Hayashida; Tomohiro Nishizawa; Atsunori Oshima; Kazuhiro Abe
  The Journal of biological chemistry, 298, 1, 101498, 101498, 2022年01月, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, ATP11C is a member of the P4-ATPase flippase family that mediates translocation of phosphatidylserine (PtdSer) across the lipid bilayer. In order to characterize the structure and function of ATP11C in a model natural lipid environment, we revisited and optimized a quick procedure for reconstituting ATP11C into Nanodiscs using methyl-β-cyclodextrin as a reagent for the detergent removal. ATP11C was efficiently reconstituted with the endogenous lipid, or the mixture of endogenous lipid and synthetic dioleoylphosphatidylcholine (DOPC)/dioleoylphosphatidylserine (DOPS), all of which retained the ATPase activity. We obtained 3.4 Å and 3.9 Å structures using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) of AlF- and BeF-stabilized ATP11C transport intermediates, respectively, in a bilayer containing DOPS. We show that the latter exhibited a distended inner membrane around ATP11C transmembrane helix 2, possibly reflecting the perturbation needed for phospholipid release to the lipid bilayer. Our structures of ATP11C in the lipid membrane indicate that the membrane boundary varies upon conformational changes of the enzyme and is no longer flat around the protein, a change that likely contributes to phospholipid translocation across the membrane leaflets.
• Gastric proton pump with two occluded K+ engineered with sodium pump-mimetic mutations.
  Kazuhiro Abe; Kenta Yamamoto; Katsumasa Irie; Tomohiro Nishizawa; Atsunori Oshima
  Nature communications, 12, 1, 5709, 5709, 2021年09月29日, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, The gastric H+,K+-ATPase mediates electroneutral exchange of 1H+/1K+ per ATP hydrolysed across the membrane. Previous structural analysis of the K+-occluded E2-P transition state of H+,K+-ATPase showed a single bound K+ at cation-binding site II, in marked contrast to the two K+ ions occluded at sites I and II of the closely-related Na+,K+-ATPase which mediates electrogenic 3Na+/2K+ translocation across the membrane. The molecular basis of the different K+ stoichiometry between these K+-counter-transporting pumps is elusive. We show a series of crystal structures and a cryo-EM structure of H+,K+-ATPase mutants with changes in the vicinity of site I, based on the structure of the sodium pump. Our step-wise and tailored construction of the mutants finally gave a two-K+ bound H+,K+-ATPase, achieved by five mutations, including amino acids directly coordinating K+ (Lys791Ser, Glu820Asp), indirectly contributing to cation-binding site formation (Tyr340Asn, Glu936Val), and allosterically stabilizing K+-occluded conformation (Tyr799Trp). This quintuple mutant in the K+-occluded E2-P state unambiguously shows two separate densities at the cation-binding site in its 2.6 Å resolution cryo-EM structure. These results offer new insights into how two closely-related cation pumps specify the number of K+ accommodated at their cation-binding site.
• Transport Cycle of Plasma Membrane Flippase ATP11C by Cryo-EM
  Hanayo Nakanishi; Tomohiro Nishizawa; Katsumori Segawa; Osamu Nureki; Yoshinori Fujiyoshi; Shigekazu Nagata; Kazuhiro Abe
  Cell Reports, 32, 13, 108208, 108208, Elsevier BV, 2020年09月, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, ATP11C, a plasma membrane phospholipid flippase, maintains the asymmetric distribution of phosphatidylserine accumulated in the inner leaflet. Caspase-dependent inactivation of ATP11C is essential for an apoptotic "eat me" signal, phosphatidylserine exposure, which prompts phagocytes to engulf cells. We show six cryo-EM structures of ATP11C at 3.0-4.0 Å resolution in five different states of the transport cycle. A structural comparison reveals phosphorylation-driven domain movements coupled with phospholipid binding. Three structures of phospholipid-bound states visualize phospholipid translocation accompanied by the rearrangement of transmembrane helices and an unwound portion at the occlusion site, and thus they detail the basis for head group recognition and the locality of the protein-bound acyl chains in transmembrane grooves. Invariant Lys880 and the surrounding hydrogen-bond network serve as a pivot point for helix bending and precise P domain inclination, which is crucial for dephosphorylation. The structures detail key features of phospholipid translocation by ATP11C, and a common basic mechanism for flippases is emerging.
• Crystal structure of a human plasma membrane phospholipid flippase.
  Hanayo Nakanishi; Katsumasa Irie; Katsumori Segawa; Kazuya Hasegawa; Yoshinori Fujiyoshi; Shigekazu Nagata; Kazuhiro Abe
  The Journal of biological chemistry, 295, 30, 10180, 10194, 2020年07月24日, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, ATP11C, a member of the P4-ATPase flippase, translocates phosphatidylserine from the outer to the inner plasma membrane leaflet, and maintains the asymmetric distribution of phosphatidylserine in the living cell. We present the crystal structures of a human plasma membrane flippase, ATP11C-CDC50A complex, in a stabilized E2P conformation. The structure revealed a deep longitudinal crevice along transmembrane helices continuing from the cell surface to the phospholipid occlusion site in the middle of the membrane. We observed that the extension of the crevice on the exoplasmic side is open, and the complex is therefore in an outward-open E2P state, similar to a recently reported cryo-EM structure of yeast flippase Drs2p-Cdc50p complex. We noted extra densities, most likely bound phosphatidylserines, in the crevice and in its extension to the extracellular side. One was close to the phosphatidylserine occlusion site as previously reported for the human ATP8A1-CDC50A complex, and the other in a cavity at the surface of the exoplasmic leaflet of the bilayer. Substitutions in either of the binding sites or along the path between them impaired specific ATPase and transport activities. These results provide evidence that the observed crevice is the conduit along that phosphatidylserine traverses from the outer leaflet to its occlusion site in the membrane and suggest that the exoplasmic cavity is important for phospholipid recognition. They also yield insights into how phosphatidylserine is incorporated from the outer leaflet of the plasma membrane into the transmembrane.
• Isoform-selective regulation of mammalian cryptochromes
  Simon Miller; You Lee Son; Yoshiki Aikawa; Eri Makino; Yoshiko Nagai; Ashutosh Srivastava; Tsuyoshi Oshima; Akiko Sugiyama; Aya Hara; Kazuhiro Abe; Kunio Hirata; Shinya Oishi; Shinya Hagihara; Ayato Sato; Florence Tama; Kenichiro Itami; Steve A. Kay; Megumi Hatori; Tsuyoshi Hirota
  Nature Chemical Biology, 16, 6, 676, 685, Springer Science and Business Media {LLC}, 2020年06月30日, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, CRY1 and CRY2 are essential components of the circadian clock controlling daily physiological rhythms. Accumulating evidences indicate distinct roles of these highly homologous proteins, in addition to redundant functions. Therefore, the development of isoform-selective compounds represents an effective approach towards understanding the similarities and differences of CRY1 and CRY2 by controlling each isoform individually. We conducted phenotypic screenings of circadian clock modulators, and identified KL101 and TH301 that selectively stabilize CRY1 and CRY2, respectively. Crystal structures of CRY-compound complexes revealed conservation of compound-binding sites between CRY1 and CRY2. We further discovered a unique mechanism underlying compound selectivity in which the disordered C-terminal region outside the pocket was required for the differential effects of KL101 and TH301 against CRY isoforms. By using these compounds, we found a new role of CRY1 and CRY2 as enhancers of brown adipocyte differentiation, providing the basis of CRY-mediated regulation of energy expenditure.
• Purified F-ATP synthase forms a Ca2+-dependent high-conductance channel matching the mitochondrial permeability transition pore
  Andrea Urbani; Valentina Giorgio; Andrea Carrer; Cinzia Franchin; Giorgio Arrigoni; Chimari Jiko; Kazuhiro Abe; Shintaro Maeda; Kyoko Shinzawa-Itoh; Janna F. M. Bogers; Duncan G. G. McMillan; Christoph Gerle; Ildikò Szabò; Paolo Bernardi
  Nature Communications, 10, 1, 4341, 4341, Springer Science and Business Media {LLC}, 2019年12月, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, The molecular identity of the mitochondrial megachannel (MMC)/permeability transition pore (PTP), a key effector of cell death, remains controversial. By combining highly purified, fully active bovine F-ATP synthase with preformed liposomes we show that Ca2+ dissipates the H+ gradient generated by ATP hydrolysis. After incorporation of the same preparation into planar lipid bilayers Ca2+ elicits currents matching those of the MMC/PTP. Currents were fully reversible, were stabilized by benzodiazepine 423, a ligand of the OSCP subunit of F-ATP synthase that activates the MMC/PTP, and were inhibited by Mg2+ and adenine nucleotides, which also inhibit the PTP. Channel activity was insensitive to inhibitors of the adenine nucleotide translocase (ANT) and of the voltage-dependent anion channel (VDAC). Native gel-purified oligomers and dimers, but not monomers, gave rise to channel activity. These findings resolve the long-standing mystery of the MMC/PTP and demonstrate that Ca2+ can transform the energy-conserving F-ATP synthase into an energy-dissipating device.
• A single K+-binding site in the crystal structure of the gastric proton pump
  Yamamoto Kenta; Dubey Vikas; Irie Katsumasa; Nakanishi Hanayo; Khandelia Himanshu; Fujiyoshi Yoshinori; Abe Kazuhiro
  ELIFE, 8, eLife Sciences Publications, Ltd, 2019年08月22日, ［査読有り］, ［最終著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, The gastric proton pump (H+,K+-ATPase), a P-type ATPase responsible for gastric acidification, mediates electro-neutral exchange of H+ and K+ coupled with ATP hydrolysis, but with an as yet undetermined transport stoichiometry. Here we show crystal structures at a resolution of 2.5 Å of the pump in the E2-P transition state, in which the counter-transporting cation is occluded. We found a single K+ bound to the cation-binding site of the H+,K+-ATPase, indicating an exchange of 1H+/1K+ per hydrolysis of one ATP molecule. This fulfills the energy requirement for the generation of a six pH unit gradient across the membrane. The structural basis of K+ recognition is resolved and supported by molecular dynamics simulations, establishing how the H+,K+-ATPase overcomes the energetic challenge to generate an H+ gradient of more than a million-fold—one of the highest cation gradients known in mammalian tissue—across the membrane.
• K+ binding and proton redistribution in the E2P state of the H+, K+-ATPase
  Dubey Vikas; Han Minwoo; Kopec Wojciech; Solov'yov Ilia A; Abe Kazuhiro; Khandelia Himanshu
  SCIENTIFIC REPORTS, 8, 2018年08月24日, ［査読有り］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語
• Crystal structures of the gastric proton pump.
  Kazuhiro Abe; Katsumasa Irie; Hanayo Nakanishi; Hiroshi Suzuki; Yoshinori Fujiyoshi
  Nature, 556, 7700, 214, 218, 2018年04月, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）, The gastric proton pump-the H+, K+-ATPase-is a P-type ATPase responsible for acidifying the gastric juice down to pH 1. This corresponds to a million-fold proton gradient across the membrane of the parietal cell, the steepest known cation gradient of any mammalian tissue. The H+, K+-ATPase is an important target for drugs that treat gastric acid-related diseases. Here we present crystal structures of the H+, K+-ATPase in complex with two blockers, vonoprazan and SCH28080, in the luminal-open state, at 2.8 Å resolution. The drugs have partially overlapping but clearly distinct binding modes in the middle of a conduit running from the gastric lumen to the cation-binding site. The crystal structures suggest that the tight configuration at the cation-binding site lowers the pK a value of Glu820 sufficiently to enable the release of a proton even into the pH 1 environment of the stomach.
• The Elusive Proton in the Gastric Proton Potassium ATPase
  Dubey Vikas; Abe Kazuhiro; Solov'yov Ilia; Khandelia Himanshu
  BIOPHYSICAL JOURNAL, 114, 3, 146A-146A, 2018年02月02日, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• The cryo-EM structure of gastric H+, K+-ATPase with bound BYK99, a high-affinity member of K+-competitive, imidazo[1,2-a]pyridine inhibitors
  Kazuhiro Abe; Jun Shimokawa; Mao Naito; Keith Munson; Olga Vagin; George Sachs; Hiroshi Suzuki; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi
  SCIENTIFIC REPORTS, 7, 6632, 2017年07月, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Cryo-electron microscopy for structure analyses of membrane proteins in the lipid bilayer
  Kazuhiro Abe; Yoshinori Fujiyoshi
  CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY, 39, 71, 78, 2016年08月, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語
• Two-Dimensional Crystallization of Gastric H+,K+-ATPase for Structural Analysis by Electron Crystallography
  Abe, Kazuhiro
  P-Type Atpases: Methods and Protocols, 1377, 2016年, ［査読有り］, ［筆頭著者, 最終著者, 責任著者］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）
• Isolation of H+,K+-ATPase-enriched Membrane Fraction from Pig Stomachs
  Abe, Kazuhiro; Olesen, Claus
  P-Type Atpases: Methods and Protocols, 1377, 2016年, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際誌］
  研究論文（学術雑誌）
• Systematic comparison of molecular conformations of H+,K+-ATPase reveals an important contribution of the A-M2 linker for the luminal gating.
  Abe, K; Tani, K; Fujiyoshi, Y
  J. Biol. Chem., 289, 44, 30590-30601, 2014年09月17日, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Biochemical and electron crystallographic studies of gastric proton pump
  Abe, K
  生化学, 86, 4, 429-440, 440, Japanese Biochemical Society, 2014年08月, ［査読有り］, ［筆頭著者, 最終著者, 責任著者］, ［国内誌］
  日本語
• Carbon sandwich preparation preserves quality of two-dimensional crystals for cryo-electron microscopy
  Fan Yang; Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi
  MICROSCOPY, 62, 6, 597, 606, 2013年12月, ［査読有り］, ［筆頭著者］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• The four-transmembrane protein IP39 of Euglena forms strands by a trimeric unit repeat.
  Hiroshi Suzuki; Yasuyuki Ito; Yuji Yamazaki; Katsuhiko Mineta; Masami Uji; Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi; Sachiko Tsukita
  Nature communications, 4, 1766, 1766, 2013年, ［査読有り］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Strand formation by a trimeric unit repeat of four-transmembrane proteins in Euglena
  H. Suzuki; Y. Ito; Y. Yamazaki; K. Mineta; M. Uji; K. Abe; K. Tani; Y. Fujiyoshi; S. Tsukita
  Nat. Commun, 4, 2013年, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Cryo-EM structure of gastric H+,K+-ATPase with a single occupied cation-binding site
  Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Thomas Friedrich; Yoshinori Fujiyoshi
  PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 109, 45, 18401, 18406, 2012年11月, ［査読有り］, ［筆頭著者, 責任著者］, ［国際共著］, ［国際誌］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• [Unique properties of gastric H+, K(+)-ATPase and conserved conformational changes among P-type ATPases].
  Abe, Kazuhiro
  Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society, 84, 2, 115-119, 2012年02月, ［査読有り］
  日本語, 研究論文（学術雑誌）
• Conformational rearrangement of gastric H+,K+-ATPase induced by an acid suppressant
  Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi
  NATURE COMMUNICATIONS, 2, 155, 1-9, 2011年01月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• A novel ratchet mechanism of gastric H+,K+-ATPase revealed by electron crystallography of two-dimensional crystals
  Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Tomohiro Nishizawa; Yoshinori Fujiyoshi
  Yakugaku Zasshi, 130, 2, 205, 210, 2010年02月, ［査読有り］
  日本語
• Structural analysis of gastric proton pump by cryo-electron microscopy.
  Abe, K
  顕微鏡, 45, 264-267, 2010年, ［査読有り］
  日本語, 研究論文（学術雑誌）
• Structural and functional characterization of H+,K+-ATPase with bound fluorinated phosphate analogs.
  Abe, K; Tani, K; Fujiyoshi, Y
  Journal of Structural Biology, 170, 60-68, 2010年, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Epigallocatechin-3-gallate is an inhibitor of Na+,K+-ATPase by favoring the E-1 conformation
  Hideo Ochiai; Kazuo Takeda; Shiori Soeda; Yoshikazu Tahara; Hitoshi Takenaka; Kazuhiro Abe; Yutaro Hayashi; Shunsuke Noguchi; Masumi Inoue; Silvia Schwarz; Wolfgang Schwarz; Masaru Kawamura
  BIOCHEMICAL PHARMACOLOGY, 78, 8, 1069, 1074, 2009年10月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• E2P State Stabilization by the N-terminal Tail of the H,K-ATPase beta-Subunit Is Critical for Efficient Proton Pumping under in Vivo Conditions
  Katharina L. Duerr; Kazuhiro Abe; Neslihan N. Tavraz; Thomas Friedrich
  JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 284, 30, 20147, 20154, 2009年07月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Inter-subunit interaction of gastric H+,K+-ATPase prevents reverse reaction of the transport cycle.
  Abe, K; Tani, K; Nishizawa, T; Fujiyoshi, Y
  EMBO Journal, 28, 11, 1637-1643, 1643, 2009年, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Structural analysis of 2D crystals of gastric H+,K+-ATPase in different states of the transport cycle.
  Nishizawa, T; Abe, K; Tani, K; Fujiyoshi, Y
  Journal of Structural Biology, 162, 2, 219-228, 228, 2008年, ［査読有り］, ［筆頭著者］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Relationship between activity and tetraprotomeric structure of ion-transporting ATPases
  Kazuhiro Abe; Shunji Kaya
  SEIKAGAKU, 79, 6, 527, 534, 2007年06月, ［査読有り］
  日本語, 研究論文（学術雑誌）
• New evidence for ATP binding induced catalytic subunit interactions in pig kidney Na/K-ATPase
  Kan Tanoue; Shunji Kaya; Yutaro Hayashi; Kazuhiro Abe; Toshiaki Imagawa; Kazuya Taniguchi; Kazuyasu Sakaguchil
  JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 140, 4, 599, 607, 2006年10月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Evidence for a relationship between activity and the tetraprotomeric assembly of solubilized pig gastric H/K-ATPase
  K Abe; S Kaya; K Taniguchi; Y Hayashi; T Imagawa; M Kikumoto; K Oiwa; K Sakaguchi
  JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 138, 3, 293, 301, 2005年09月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Correlation between the activities and the oligomeric forms of pig gastric H/K-ATPase
  K Abe; S Kaya; Y Hayashi; T Imagawa; M Kikumoto; K Oiwa; T Katoh; M Yazawa; K Taniguchi
  BIOCHEMISTRY, 42, 51, 15132, 15138, 2003年12月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• The tetrameric nature of kidney Na/K-ATPase and gastric H/K-ATPase
  Taniguchi, K; Kaya, S; Abe, K; Imagawa, T; Hayashi, Y; Katoh, T
  Biophysical Journal, 84, 2, 2003年, ［査読有り］
  研究論文（学術雑誌）
• K+ induced simultaneous liberation of two moles of Pi, one from one mole of EP and the other from EATP, of oligomeric H/K-ATPase from pig stomach
  Abe, K.; Kaya, S.; Imagawa, T.; Taniguchi, K.
  Annals of the New York Academy of Sciences, 986, 2003年, ［査読有り］
  研究論文（学術雑誌）
• Oligomeric structure of P-type ATPases observed by single molecule detection technique
  S Kaya; K Abe; K Taniguchi; M Yazawa; T Katoh; M Kikumoto; K Oiwa; Y Hayashi
  NA,K-ATPASE AND RELATED CATION PUMPS, 986, 278, 280, 2003年, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Gastric H/K-ATPase liberates two moles of P(i) from one mole of phosphoenzyme formed from a high-affinity ATP binding site and one mole of enzyme-bound ATP at the low-affinity site during cross-talk between catalytic subunits
  K Abe; S Kaya; T Imagawa; K Taniguchi
  BIOCHEMISTRY, 41, 7, 2438, 2445, 2002年02月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• The oligomeric nature of Na/K-transport ATPase
  K Taniguchi; S Kaya; K Abe; S Mardh
  JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 129, 3, 335, 342, 2001年03月, ［査読有り］
  英語
• Simultaneous presence of 0.5 mol of phosphoenzyme and acid labile enzyme bound ATP in pig stomach H/K-ATPase
  Abe, K; Kaya, S; Taniguchi, K
  Biophysical Journal, 80, 1, 2001年, ［査読有り］
  研究論文（学術雑誌）
• New aspects of Na/K-ATPase; Acid labile ATP and/or ADP/Pi binding to the tetraprotomer
  Taniguchi, K; Kaya, S; Yokoyama, T; Abe, K; Katoh, T; Yazawa, M; Hayashi, Y; Mardh, S
  Biophysical Journal, 78, 1, 2000年, ［査読有り］
  研究論文（学術雑誌）
• Acid-labile ATP and/or ADP/P-i binding to the tetraprotomeric form of Na/K-ATPase accompanying catalytic phosphorylation-dephosphorylation cycle
  T Yokoyama; S Kaya; K Abe; K Taniguchi; T Katoh; M Yazawa; Y Hayashi; S Mardh
  JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 274, 45, 31792, 31796, 1999年11月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
• Naポンプのリン酸化・脱リン酸化反応中間体に化学量論的に結合するATPとADP/Piの発見と(αβ)4量体によるエネルギー共役仮説
  谷口 和弥; 嘉屋 俊二; 横山 毅; 阿部 一啓
  日本薬理学雑誌, 114, 3, 179, 184, 公益社団法人 日本薬理学会, 1999年09月01日, ［査読有り］
  日本語, Skouによる，Na/K-ATPaseの発見以来，Na/KATPaseとNaとKの輸送の機構は詳細に研究されてきた．ATP加水分解は，Post-Albers機構として知られている，Na-酵素-ATP複合体(NaE1ATP)，ADP感受性リン酸化酵素(NaE1P)，K感受性リン酸化酵素(E2P)およびK閉塞酵素(KE2)を順に経由してα鎖とβ鎖からなる，プロトマー又はジプロトマーで生じるとされている．Na/KATPaseの4量体的性質，1/4，1/2，3/4および全部位の反応性と電子顕微鏡的観察からATP加水分解中のNa/KATPaseの4量体構造の存在が直接生化学的に示された．ATPの結合後ふたつの平行な経路，各々ふたつの1/2部位で，リン酸化-脱リン酸化と直接ATP加水分解が(NaE1P : E·ATP)₂，(E2P : E·ATP : E2P : E·ADP/Pi)および(KE2 : E·ADP/Pi)₂を経由して生じる．NaE1PからE2P形成，E2PからKE2形成はそれぞれ順にTCAに不安定な結合ATPの1/2がADP/Piへその後残りの1/2のADP/Piへの変化を伴う．Post-Albers機構における反応中間体はすべてATPおよびまたはADP/Piを結合している．

• 『細胞死を司るポンプ』脂質フリッパーゼATP11Cの結晶構造とCryo-EM構造
  中西華代; 西澤知宏; 瀬川勝盛; 濡木理; 藤吉好則; 長田重一; 阿部一啓; 阿部一啓, 日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集, 46th, 2020年
• 胃H⁺,K⁺-ATPase E2P状態におけるK⁺結合化学量論を決定する因子の構造研究
  山本健太; 入江克雅; 藤吉好則; 阿部一啓; 山本健太; 入江克雅; 藤吉好則; 阿部一啓, 日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集, 45th, 2019年
• 胃プロトンポンプH⁺,K⁺-ATPaseのK⁺結合構造解析
  山本健太; 山本健太; 入江克雅; 入江克雅; 藤吉好則; 藤吉好則; 阿部一啓; 阿部一啓, 日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集, 44th, 2018年
• 胃プロトンポンプH⁺,K⁺-ATPaseのK⁺結合構造解析
  山本健太; 山本健太; 入江克雅; 入江克雅; 藤吉好則; 藤吉好則; 阿部一啓; 阿部一啓, 日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集, 44th, 2018年
• 胃プロトンポンプの2.8Å分解能結晶構造解析
  阿部一啓; 阿部一啓; 阿部一啓; 入江克雅; 入江克雅; 中西華代; 中西華代; 藤吉好則; 藤吉好則, 日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集, 43rd, 2017年
• Unique properties of gastric H+ K+-ATPase and conserved conformational changes among P-type ATPases
  Kazuhiro Abe, Seikagaku, 84, 2, 115, 119, 2012年
  日本語, 書評論文,書評,文献紹介等
• Conformational rearrangement of gastric H+,K+-ATPase with an acid suppressant.
  Abe, K; Tani, K; Fujiyoshi, Y, Nature Communications, 2, 155, 1-9, 2011年01月
  英語, 速報，短報，研究ノート等（学術雑誌）
• Structural and functional characterization of H+,K+-ATPase with bound fluorinated phosphate analogs
  Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi, JOURNAL OF STRUCTURAL BIOLOGY, 170, 1, 60, 68, 2010年04月
  英語, 速報，短報，研究ノート等（学術雑誌）
• High and low affinity ATP effects on both NaE1 and KE2 of Na/K-ATPase studied by substrate analogues.
  K Tanoue; S Kaya; K Abe; T Imagawa; Y Hayashi; K Sakaguchi; K Taniguchi, JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY, 126, 1, 41A, 42A, 2005年07月
  英語, 研究発表ペーパー・要旨（国際会議）
• K+-induced change in oligomeric assembly of C12E8-solubilized pig gastric H/K-ATPase observed by single-molecule detection techniques.
  K Abe; S Kaya; K Sakaguchi; T Imagawa; Y Hayashi; K Taniguchi, JOURNAL OF GENERAL PHYSIOLOGY, 126, 1, 34A, 35A, 2005年07月
  英語, 研究発表ペーパー・要旨（国際会議）
• Presence of two different ATP effects on both Na-bound and Rb-occluded Na/K-ATPase
  K Taniguchi; K Tanoue; K Abe; S Kaya; T Imagawa; K Sakaguchi, BIOPHYSICAL JOURNAL, 86, 1, 192A, 192A, 2004年01月
  英語, 研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

• AIが描く胃薬の未来図 cryo-EMとDeep Quartetが拓く新たな阻害剤のデザイン「実験医学増刊：構造生命科学 AlphaFold時代にどう活かす？〜生命機能を解く、変える、創るための技術と研究戦略」
  阿部一啓; 横島 聡; 吉森篤史
  羊土社, 2025年09月05日, 9784758104296, 214, 163, 日本語, 学術書, ［分担執筆］
• Methods in Molecular Biology, P-type ATPases, 39 Two-dimensional crystallization of gastric H+,K+-ATPase for structural analysis by electron crystallography
  Abe K
  Springer, 2016年01月, 9781493931781, 433-458, 英語, ［単著］
• Methods in Molecular Biology, P-type ATPases, 4 Isoration of H+,K+-ATPase-enriched membrane fraction from pig stomach
  Abe K; Olesen C
  Springer, 2016年01月, 9781493931781, 19-28, 英語, ［共著］

• クライオ電顕構造と深眉学習を利用した日プロトンポンプ新規阻害剤の開発
  阿部 一啓
  日本顕微鏡学会 第82回学術講演会, 2026年05月27日, 公益社団法人日本顕微鏡学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  2026年05月25日 - 2026年05月27日, 仙台市, 日本国, ［招待講演］
• 胃の酸性化の秘密～胃プロトンポンプの構造生理学
  阿部 一啓
  2026年03月13日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  2026年03月13日 - 2026年03月13日, 日本国, ［招待講演］, ［国内会議］
• 疾病変異体を模したATP11CフリッパーゼQ79E変異体の構造機能解析によって明らかにされたリン脂質認識の分子基盤
  阿部 一啓
  日本生体エネルギー研究会 第51回討論会, 2025年12月11日, 日本語, 口頭発表（一般）
  2025年12月11日 - 2025年12月13日, 日本国, ［国内会議］
• P2-type ATPaseによるH⁺ とNa⁺ の特異性についての考察
  阿部一啓
  cQUESTシンポジウム「膜タンパク質内部のイオン透過を考える」, 2025年12月10日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  2025年12月10日 - 2025年12月11日, 日本国, ［招待講演］
• Structural physiology of the primary transporters P-type ATPase
  Kazuhiro Abe
  The 55th NIPS International Symposium "The forefront and future prospects of ion channel research"., 2025年12月03日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  2025年12月01日 - 2025年12月04日, 日本国, ［招待講演］
• 細胞膜集合体による細胞機能・運命制御
  阿部一啓
  第98回日本生化学会大会・シンポジウム2S07e, 2025年11月04日, 英語, シンポジウム・ワークショップパネル（指名）
  2025年11月03日 - 2025年11月05日, 京都市, 日本国, ［招待講演］, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプの構造情報と AI によって駆動された新規阻害剤のde novo デザイン
  阿部一啓
  第 53 回構造活性相関シンポジウム, 2025年09月04日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  2025年09月04日 - 2025年09月05日, 東大阪市, 日本国, ［招待講演］
• AI-driven de novo drug design based on the cryo-EM structure of the gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  The 1st HU-NYCU DDP Symposium on Chemistry, 2025年07月04日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  2025年07月04日 - 2025年07月05日, 札幌市, 日本国, ［招待講演］, ［国際会議］
• Molecular biochemistry of the gastric proton pump and related P-ATPases
  Kazuhiro Abe
  Academia Sinica IBC seminar, 2025年06月27日, Academia Sinica, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Academia Sinica, Taipei, 台湾, ［招待講演］
• 細胞膜脂質フリッパーゼATP11Cの構造生理学
  阿部一啓
  第25回日本蛋白質科学会年会, 2025年06月18日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  2025年06月18日 - 2025年06月20日, ［招待講演］
• 細胞膜脂質フリッパーゼATP11Cの構造生理学
  阿部一啓
  第45回生体膜と薬物の相互作用 シンポジウム, 2024年10月10日, 日本薬学会物理系薬学部会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  徳島, ［招待講演］
• Structural physiology of P-type ATPases that generate asymmetric distributions of cations and phospholipids
  Kazuhiro Abe
  "Biased assembly" in Neuroscience and Cell Biology, 2024年09月23日, Academia Sinica, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  2024年09月23日 - 2024年09月24日, Academia Sinica, Taipei, 台湾, ［招待講演］
• 能動輸送体 P-type ATPase の構造生理学
  阿部一啓
  2024年度生理研研究会「生理機能の理解に向けた膜タンパク質機能ダイナミクス研究の最前線と未来開拓」, 2024年09月02日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  日本国, ［招待講演］
• Structural physiology of gastric proton pump and related cation pumps
  Kazuhiro Abe
  The 15th CSE International Summer School & The 12th ALP International Symposium, 2024年08月24日, 北海道大学大学院総合化学院, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  日本国, ［招待講演］
• 能動輸送体 P-type ATPaseの分子生命化学
  阿部一啓
  第61回日本生化学会北海道支部例会, 2024年07月20日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• Structural physiology of gastric proton pump and related cation pumps
  Kazuhiro Abe
  IUPAB2024, 2024年06月24日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• 胃プロトンポンプのクライオ電顕構造に基づいたAIによる新規薬剤のデザイン
  阿部一啓
  第80回顕微鏡学会, 2024年06月04日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• カチオン能動輸送体の構造生理学と創薬
  阿部一啓
  第101回日本生理学会大会, 2024年03月28日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• 構造解析による胃の酸性化メカニズムとAIを利用した胃酸抑制剤の開発
  阿部一啓
  循環器研究ユニットシンポジウム, 2024年02月29日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• Structural physiology of Gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  Lecture Biochemistry Molecular Medicine Special Lecture, 2024年02月05日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• Deep learning driven de novo drug design based on gastric proton pump structures
  Kazuhiro Abe
  4th Alpine Conference on Medicinal and Synthetic Chemistry, 2024年02月01日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］
• 胃プロトンポンプの結晶構造 –胃酸抑制剤の結合、H+排出およびK+対向 輸送に関する分子基盤
  阿部一啓
  日本薬学会, 2020年03月27日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  京都, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプのプロトン排出機構に関する構造基盤
  阿部一啓
  第97回日本生理学会大会, 2020年03月17日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  大分, ［招待講演］, ［国際会議］
• Molecular mechanisms for the drug binding, H+-extrusion and the K+ counter-transport
  Kazuhiro Abe
  Academia Sinica IBC seminar, 2019年12月12日, Academia Sinica, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Academia Sinica, Taipei, ［招待講演］, ［国内会議］
• Crystal structure of the gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  World Laureates Forum 2nd conference, 2019年10月28日, World Laureates Association, 英語, ポスター発表
  Shanghai, China, ［招待講演］, ［国内会議］
• X線結晶学とクライオ電顕で得られた構造情報の上手な活用法 ～胃プロトンポンプの構造解析を例として～
  阿部一啓
  2019年度生理研研究会, 2019年09月30日, 生理学研究所, 日本語, 口頭発表（基調）
  大阪, ［招待講演］, ［国内会議］
• 胃プロトンポンプの輸送機構に対する構造基盤
  阿部一啓
  生物物理第57回年会 台湾‐日本 二国間シンポジウム：X線結晶構造解析とクライオ電顕2019, 2019年09月24日, 日本生物物理学会, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  宮崎, ［招待講演］, ［国内会議］
• Structural basis for the H+-extrusion and the K+-occlusion of the gastric proton pump
  Abe K
  Society of General Physiology /SOBLA 2019, 2019年09月03日, Society of General Physiology /SOBLA, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Valparaiso, Chile, ［招待講演］, ［国内会議］
• Crystal structure of the gastric proton pump
  Kazuhiro Abe; Kenta Yamamoto; Katsumasa Irie; Hanayo Nakanishi; Yoshinori Fujiyoshi
  GRC membrane transport, 2019年07月01日, 英語, 口頭発表（一般）
  Colby Sawyer, NH, USA, ［国内会議］
• 胃の強酸性化の分子メカニズム ‐胃プロトンポンプの結晶構造解析
  阿部一啓
  日本生体エネルギー研究会 第４４回討論会, 2018年12月06日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  千葉大学, ［招待講演］, ［国際会議］
• Crystal structures of the gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  AsCA2018, 2018年12月02日, 英語, 口頭発表（一般）
  Auckland, NZ, ［招待講演］, ［国内会議］
• 1. 胃プロトンポンプの結晶構造によって明らかになったH+排出機構
  阿部一啓
  大阪大学蛋白質研究所セミナー 構造生物学と計算科学の融合による動的構造生物学の新しい展開, 2018年09月, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプの結晶構造
  阿部一啓
  第９１回日本生化学会大会 シンポジウム 生化学から広がる膜輸送体研究の深化,, 2018年09月, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［国内会議］
• 3. 胃の強酸性化の秘密
  阿部一啓
  創薬等ライフサイエンス研究支援基盤事業 平成30年度BINDS公開 シンポジウム「知って、使って、進む あなたの研究」, 2018年09月, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］, ［国際会議］
• 4. 胃プロトンポンプの構造生理学～胃酸に対してプロトンを押し出すメカニズム～
  阿部一啓
  大阪大学蛋白質研究所セミナー 構造情報に基づいた膜イオン輸送タ ンパク質の生理機能の解明に向けて, 2018年09月, 大阪大学蛋白質研究所, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［招待講演］, ［国際会議］
• Structural basis for the H+ extrusion and the transport stoichiometry of the gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  Frontiers in P-type ATPase Research 2018, Institute for Quantitative Bioscience, 2018年07月, The University of Tokyo, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  The University of Tokyo, ［招待講演］, ［国際会議］
• Crystal structure of the gastric proton pump at 2.8A resolution
  Kazuhiro Abe
  日本生体エネルギー研究会, 2017年12月19日, 日本語, 口頭発表（一般）
  ［国際会議］
• Structural and functional analysis of gastric proton pump and acid suppressants
  Kazuhiro Abe
  ConBio2017, 2017年12月06日, 英語, シンポジウム・ワークショップパネル（指名）
  神戸国際会議場, ［国際会議］
• Structural and functional analysis of gastric H+,K+-ATPase
  Kazuhiro Abe
  The 15th international conference on Na,K-ATPase and related transport ATPases, 2017年09月24日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Otsu, Japan, ［招待講演］, ［国内会議］
• 胃プロトンポンプの構造生理学
  阿部一啓
  日本物理学会 第72回年次大会, 2017年03月18日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  大阪大学, ［招待講演］, ［国際会議］
• Binding model of the acid suppressant to the gastric proton pump
  Abe K
  Japan Biophysical Society meeting, 2016年11月25日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  筑波, ［招待講演］, ［国際会議］
• 日本生化学会
  阿部一啓
  第89回日本生化学会大会, 2016年09月25日, 日本生化学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  東北大学, ［招待講演］, ［国際会議］
• 電子線結晶学と機能解析に基づいた胃プロトンポンプの構造生理学
  阿部一啓
  大阪大学蛋白質研究所セミナー 『膜タンパク質の構造ダイナミクス』 Structural dynamics of membrane proteins, 2016年05月12日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  大阪大学, ［招待講演］, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプの構造生理学
  阿部一啓
  千里ライフサイエンスセミナーＫ２ トランスポーターと創薬～構造と病態からのアプローチ～, 2016年05月06日, 公益財団法人 千里ライフサイエンス振興財団, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  千里ライフサイエンスセンタービル 5階 山村雄一記念ライフホール, ［招待講演］, ［国際会議］
• Electron crystallographic analysis of gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  IPR Seminar "Introduction and overview of cryo-electron microscopy", 2016年02月19日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  ［国際会議］
• 胃H+,K+-ATPaseの 胃酸抑制剤結合状態についての考察
  阿部一啓
  日本生体エネルギー研究会 第４１回 討論会, 2015年12月22日, 日本語, 口頭発表（一般）
  ［国際会議］
• Mutational analysis of acid surppressant binding site of gastric proton pump based on its structural model
  Kazuhiro ABE; Kazutoshi Tani; Mao Naito; Jun Shimokawa; Yoshinori Fujiyoshi
  第38回日本分子生物学会年会 第88回日本生化学会大会 合同大会, 2015年12月01日, 英語, ポスター発表
  ［国際会議］
• Antagonist-bound structure of gastric proton pump
  Abe K
  第５３回日本生物物理学会年会, 2015年09月13日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  金沢, ［国際会議］
• Structural physiology of gastric proton pump
  Abe K
  Denmark-Japan Joint Workshop on Ion Transport Proteins, 2015年09月02日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  RIKEN, Yokohama, ［国内会議］
• Electron crystallographic and mutational analysis of acid suppressant-bound gastric proton pump
  阿部 一啓
  日本顕微鏡学会第７１回学術講演会, 2015年05月10日, 日本語, 口頭発表（一般）
  ［国際会議］
• Systematic comparison of the molecular conformation of gastric H+,K+-ATPase in E2P state analogs
  阿部一啓
  日本生体エナルギー研究会 第40回討論会, 2014年12月11日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［国際会議］
• 胃プロトンポンプH+,K+-ATPaseの構造生理学
  阿部一啓
  第3回 九州地区 生理薬理系研究会, 2014年12月04日, 日本語, 口頭発表（基調）
  ［国際会議］
• Electron crystallographic analysis of gastric proton pump
  Abe, K
  JEM Next-Generation Microscopic Science, 2014年11月03日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  ［国際会議］
• Systematic comparison of the molecular conformation of gastric H+,K+-ATPase in E2P state analogs
  阿部一啓
  日本生化学会第87回大会, 2014年10月, 日本語, 口頭発表（一般）
  ［国際会議］
• Structural and biochemical analysis of gastric H+,K+-ATPase in E2P-analogue conformations
  Abe, K
  ASBMB Special symposia, Na,K-ATPase and related transport ATPases: Structure, Mechanism, Cell Biology, Health and Disease, 2014年08月30日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Luteren, Netherlands, ［国内会議］
• 胃プロトンポンプの構造生理学
  阿部一啓
  第9回トランスポーター研究会, 2014年06月, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  ［国内会議］
• 胃プロトンポンプの阻害剤結合構造から見えてきたE2P遷移状態における構造変化
  阿部一啓
  日本生体エネルギー研究会第39回討論会, 2013年12月18日, 日本生体エネルギー研究会, 日本語, ポスター発表
  静岡, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプの極低温電子顕微鏡による構造解析
  阿部一啓
  第４回神経科学と構造生物学の融合研究会, 2013年11月20日, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  岡崎コンファレンスセンター, ［国際会議］
• 電子顕微鏡のイメージから膜タンパク質の立体構造を再構成する～胃プロトンポンプの例を中心として～
  阿部一啓
  分析化学会中部支部愛知地区講演会, 2013年10月24日, 日本分析化学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  名古屋大学, ［国際会議］
• Biochemical and electron crystallographic studies of gastric proton pump
  Kazuhiro Abe
  The 86th Annual Meeting of the Japanese Biochemical Society, 2013年09月11日, Japanese Biochemical Society, 英語, 口頭発表（一般）
  Yokohama, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプの生化学と電子線結晶構造解析
  阿部一啓
  第86回日本生化学会 奨励賞受賞講演, 2013年09月11日, 日本生化学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  横浜, ［国際会議］
• Cryo-EM structures of gastric proton pump
  Abe K
  FAOBMB mini-symposium, 2013年04月, FAOBMB, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Iwate Medical University, ［国内会議］
• Unique properties and conserved conformational changes found in gastric H+,K+-ATPase
  Abe K; Tani K; Fujiyoshi Y
  Nagoya Symposium, 2013年01月, 英語, ポスター発表
  Nagoya University, ［国内会議］
• 電子線結晶学による胃プロトンポンプの立体構造解析
  阿部一啓
  生体エネルギー研究会第38回討論会, 2012年12月, 日本生体エネルギー研究会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  岡山大学, ［国内会議］
• 胃H+,K+-ATPaseの逆反応防止機構とその解除-- (K+)E2~P構造を中心として
  阿部一啓
  生体エネルギー研究会 第37回討論会, 2011年12月, 日本語, 口頭発表（一般）
  京都産業大学 京都, ［国際会議］
• Unique structures and conserved conformational changes found in gastric H+,K+-ATPase
  Kazuhiro Abe
  2011 ASBMB sepcial symposia, Na/K-ATPase and related P-ATPases, 2011年09月27日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Asilomar Conference ground, Pacific grove, CA, ［国内会議］
• 電子線結晶学によって明らかになった胃H+,K+-ATPaseのユニークな構造とP型ATPaseファミリー間で保存された構造変化
  阿部一啓
  第84回日本生化学会大会, 2011年09月, 日本語, 口頭発表（一般）
  京都国際会議場 京都, ［国際会議］
• Conformational rearrangement of gastric H+,K+-ATPase induced by an acid suppressant
  Kazuhiro Abe
  Direct imaging in Bio/Medical science, 2011年01月18日, JSPS Stockholm office, 英語, ポスター発表
  Lund University, Sweden, ［国内会議］
• Three-dimensional structure of gastric H+,K+-ATPase with unti-ulcer drug
  Kazuhiro Abe
  FASEB SRC, transport ATPase, 2010年06月, FASEB, 英語, 口頭発表（一般）
  Snowmass, CO, ［国内会議］
• 電子線結晶学により明らかになった胃プロトンポンプの逆反応防止機構
  阿部一啓
  生体エネルギー研究会 第35回討論会, 2009年12月18日, 生体エネルギー研究会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  旭川医科大学, ［国際会議］
• 胃プロトンポンプのサブユニット間相互作用による逆反応防止機構
  阿部一啓
  第82回日本生化学会大会, 2009年10月19日, 日本生化学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  神戸国際会議場, ［国際会議］
• 極低温電子顕微鏡によって明かされた胃H+,K+-ATPaseの逆反応防止機構
  阿部一啓; 谷一寿; 西澤知宏; 藤吉好則
  日本薬学会年会 第129年会, 2009年03月26日, 日本薬学会, 日本語, 口頭発表（招待・特別）
  京都国際会議場 京都, ［国際会議］
• A Novel Ratchet Mechanism of Gastric H+,K+-ATPase Revealed by Electron Crystallography of Two-Dimensional Crystals
  阿部一啓; 谷一寿; 西澤知宏; 藤吉好則
  トランスポートソーム若手WS, 2009年01月, 特定領域 トランスポートソーム, 日本語, 口頭発表（一般）
  神戸セミナーハウス, ［国際会議］
• Three-dimensional structure of gastric H/K-ATPase at 6.5 Å resolution determined by electron crystallography of two-dimensional crystals
  Kazuhiro Abe; Kazutoshi Tani; Tomohiro Nishizawa; Yoshinori Fujiyoshi
  17th Meeting of Methods in Protein Structure Analysis (MPSA2008), 2008年08月26日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Hokkaido University, Japan, ［国内会議］
• Structure of gastric H+,K+-ATPase at 8-Å resolution
  Kazuhiro Abe
  12th International PATPase conference, Na,K-ATPase and Related Transport ATPases, 2008年08月05日, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Aahus University, Demmark, ［国内会議］
• Structural Analysis of 2D crystals of Gastric H+, K+-ATPase in different states of the transport cycle
  阿部一啓
  日本電子顕微鏡学会, 2007年12月20日, 日本語, 口頭発表（一般）
  産総研 台場 東京, ［国際会議］
• Two-dimensional crystallization of pig gastric H/K-ATPase
  Kazuhiro Abe; Tomohiro Nishizawa; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi
  The 16th International Microscopy Congress, 2006年09月03日, IFSM, SCJ, JSM, 英語, ポスター発表
  Sapporo Convention Center, Sapporo, Japan, ［国内会議］
• Two-dimensional Crystallografic Study of Pig Gastric H/K-ATPase
  Kazuhiro Abe; Tomohiro Nishizawa; Kazutoshi Tani; Yoshinori Fujiyoshi
  IUBMB Cation pump meeting, 2006年07月, IUBMB, 英語, ポスター発表
  Kyoto research park, Kyoto, Japan, ［国内会議］
• K+-induced change in oligomeric assembly of C12E8-solubilized pig gastric H/K-ATPase observed by single-molecule detection technique.
  Kazuhiro Abe; Shunji Kaya; Kazuyashu Sakaguchi; Toshiaki Imagawa; Yutaro Hayashi; Kazuya Taniguchi
  Na,K-ATPase & Related Cation Pumps, 2005年09月05日, Society of General Physiology, 英語, ポスター発表
  MBL, Woods Hole, MA, ［国内会議］
• Investigation of tetraprotomeric structure of pig gastric H/K-ATPase based on single-molecule detection techniques
  Abe K; Kaya S; Kikumoto M; Oiwa K; Katoh T; Yazawa M; Taniguchi K
  FASEB Summer Research Conference, Transport ATPases: Genomics to Mechanism and Releavnce to Diseases, 2003年07月, FASEB, 英語, 口頭発表（一般）
  Saxton River, Vermont, ［国内会議］
• K+ induced simultaneous liberation of two moles of Pi one from mole of EP and the other from EATP of oligomeric H/K-ATPase from pig stomach
  Kazuhiro Abe; Shunji Kaya; Toshiaki Imagawa; Kazuya Taniguchi
  10th International Conference on Na/K-ATPase and Related Cation Pumps, 2002年08月, 英語, 口頭発表（招待・特別）
  Elsinore, Denmark, ［国内会議］

• 生物化学Ａ（Ⅰ）, 2024年, 修士課程, 総合化学院
• 基礎生物化学特論, 2024年, 修士課程, 総合化学院
• 先端総合化学特論Ⅱ, 2024年, 博士後期課程, 総合化学院
• 機能生化学, 2024年, 学士課程, 理学部
• 生物化学Ⅱ, 2024年, 学士課程, 理学部

• 日本生物物理学会
• 日本生化学会

• 新規翻訳後修飾体リビトールリン酸の修飾機序と生理的・病的意義の解明
  科学研究費助成事業
  2025年04月01日 - 2030年03月31日
  金川 基; 阿部 一啓; 山口 芳樹; 永森 收志
  日本学術振興会, 基盤研究(A), 愛媛大学, 25H01023
• 物質不均衡分布形成原理の理解を目指した能動輸送体P型ATPaseの構造機能生理学
  科学研究費助成事業
  2024年04月01日 - 2027年03月31日
  阿部 一啓
  日本学術振興会, 基盤研究(B), 北海道大学, 24K01975
• 物質不均衡分布を司る能動輸送体P型ATPaseの構造機能生理学
  科学研究費助成事業
  2021年04月01日 - 2024年03月31日
  阿部 一啓
  日本学術振興会, 基盤研究(B), 名古屋大学, 21H02426
• クライオ電子顕微鏡のフィードバックに基づく膜タンパク質複合体の生産と技術支援
  創薬等ライフサイエンス研究支援基盤事業
  2017年04月 - 2022年03月
  大嶋篤典
  国立研究開発法人日本医療研究開発機構, 競争的資金
• 胃プロトンポンプを初めとしたヒト能動輸送体の構造機能解析と創薬への展開
  内藤記念科学奨励金・研究助成
  2019年12月 - 2021年09月
  阿部一啓
  公益財団法人 内藤記念科学振興財団, 競争的資金
• 物質不均衡を司る能動輸送体の構造解析と創薬
  上原記念生命科学財団 研究助成金
  2019年12月 - 2021年04月
  阿部一啓
  公益財団法人 上原記念生命科学財団, 競争的資金
• 胃酸分泌の分子メカニズム解明と新規薬剤開発の為の構造基盤
  生命科学研究助成
  2018年11月 - 2021年03月
  阿部一啓
  武田科学振興財団, 研究代表者, 競争的資金
• 胃プロトンポンプの構造生理学研究
  科学研究費助成事業
  2017年04月 - 2021年03月
  日本学術振興会, 基盤研究(B), 競争的資金
• チャネルを中心とした構造生理学的研究
  科学研究費助成事業 基盤研究(S)
  2015年05月29日 - 2020年03月31日
  藤吉 好則; 大嶋 篤典; 谷 一寿; 阿部 一啓; 入江 克雅
  6種類のチャネルに関する研究課題の中で、ギャップ結合チャネル（研究課題i)）は、主に単粒子解析法を用いた研究が大きく進んだ。イネキシンの構造をGraDeR法を開発し単粒子解析法で解析した結果を発表していたが、脂質膜内で構造を解析するためにナノディスク法を用いて解析した結果、脂質がギャップ結合チャネル内で2重膜構造を形成することでチャネルを閉じる機能を示唆する結果を得た。イネキシンのN末端側は脂質膜に押し上げられた構造を形成するという予期しなかった構造変化が明らかになった。それで、N末端側を除いた変異体の構造も同様に単粒子解析法で解析することによってそれを確認した（論文投稿）。この脂質が関与したチャネルのgating機構を示す結果は大変興味深い。水チャネル（研究課題iii)）は、脳に多くの発現がみられるAQP4とその阻害剤との複合体の構造を電子線結晶学を用いて高分解能で解析した。イオンチャネル（研究課題iv)）については、Na+チャネルの構造解析を行うとともに、バクテリア由来のCa2+チャネルを同定した（論文投稿）。胃のプロトンポンプHK-ATPase（研究課題ｖ）については、構造解析結果を昨年Nature誌に発表したが、さらに研究を進めて高分解能の構造解析と機能解析を行った（論文投稿）。タイト結合チャネルのカギとなるクローディン（研究課題vi)）については、これまで、クローディン-15，-19の構造を2つのScience誌に発表してきたが、さらにクローディン3の構造を解析し、3番目のへリックス上のプロリンの位置での曲りの有無がタイト結合の性質に影響を与えることを見出し、その位置にはプロリン以外にアラニンかグリシンであるので、クローディン3のこれらの点変異体も解析して、へリックス３の曲りがストランドの性質に影響することを明らかにした（Nature Comms, 10）。
  日本学術振興会, 基盤研究(S), 15H05775
• 細胞膜におけるリン脂質の非対称分布とその崩壊
  戦略的創造研究推進事業
  2014年10月 - 2020年03月
  文部科学省, 競争的資金
• 最大級のイオン濃度勾配を形成する胃プロトンポンプ作動機構の解明
  科学研究費助成事業
  2014年04月 - 2018年03月
  日本学術振興会, 若手研究(A), 競争的資金
• 多様な顕微鏡技術による膜タンパク質複合体の多階層での機能構造研究
  創薬等支援技術基盤プラットフォーム補助金
  2012年10月 - 2017年03月
  文部科学省, 競争的資金
• 電子線結晶学を用いた膜タンパク質の構造と機能研究
  科学研究費助成事業 基盤研究(S)
  2010年04月01日 - 2015年03月31日
  藤吉 好則; 大嶋 篤典; 阿部 一啓
  重要な膜タンパク質である、水チャネル、イオンチャネル、ギャップ結合チャネル、アセチルコリン受容体、クローディン、H+,K+-ATPaseの構造と機能研究を、主に電子線とX線結晶学を用いて進めた。
  例えば、細胞接着能を有するチャネル、アドへネルファミリーに属するクローディンは、タイト結合において鍵となる分子である。その構造を解析し、上皮細胞間に形成されるパラセルラーチャネルモデルを提案し、タイト結合を崩壊させるウェルシュ菌毒素との複合体の構造も解析した。これらは、基礎生物学的に興味深い結果であるとともに、組織のバリアを通過させるドラックデリバリーにも応用が可能と考えられる結果でもある。
  日本学術振興会, 基盤研究(S), 22227004
• プロトン濃度勾配維持に関連する膜タンパク質の電子線結晶学を用いた構造機能解析
  科学研究費助成事業
  2010年04月01日 - 2014年03月31日
  谷 一寿; 藤吉 好則; 阿部 一啓
  本研究では電子線結晶学のための構造解析方法を開発し、膜タンパク質である水チャネル(aquaporin-4)及び胃プロトンポンプ(H+,K+-ATPase)の立体構造を生体内に近い脂質二重膜内に存在する状態で観察することで、それぞれの立体構造と機能との相関を解析した。その結果、各々異なる様式でプロトン濃度勾配を維持しつつも、物質輸送を行うための重要な調節箇所を示唆することができた。
  日本学術振興会, 若手研究(B), 22770147
• 電子線結晶学と酵素化学的研究に基づいた胃プロトンポンプのユニークな作動機構の解明
  科学研究費助成事業
  2012年04月 - 2014年03月
  日本学術振興会, 若手研究(スタートアップ), 競争的資金
• ４量体Ｈ／Ｋ－ＡＴＰaseの構造機能連関～４量体構造の生理的意義の解明～ (1701307)
  科学研究費助成事業
  2006年04月 - 2009年03月
  阿部 一啓
  日本学術振興会, 特別研究員奨励費, 研究代表者, 競争的資金
• P型‐ATPaseの多量体構造と機能の相関 (1509844)
  科学研究費助成事業
  2004年04月 - 2006年03月
  阿部 一啓
  日本学術振興会, 特別研究員奨励費, 研究代表者, 競争的資金